Son biocatalizadores específicos autógenos (→ elaborados por el propio ser vivo, ya que son proteínas). El papel fisiológico de los biocatalizadores no depende de la cantidad que haya, sino de su gran actividad química.

Función → disminuir la energía de activación de las reacciones en que intervienen, aumentando su velocidad. No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la E libre, sólo aceleran procesos espontáneos. Tampoco modifican el equilibrio de la reacción. Al finalizar la reacción, quedan libres, no se consumen. El sustrato (→ metabolito que se van a transformar) se une a la enzima en el centro activo, lo cual implica un reconocimiento estérico del sustrato. Por ello, las enzimas son específicas para cada sustrato y para cada reacción química (y su nº es incalculable).

En general, las enzimas son reversibles, actúan en los dos sentidos de la reacción, según la abundancia en el medio de cada término de la reacción (según la cte. de equilibrio). A veces no se cumple, ya que los productos resultantes pueden ser utilizados en otras reacciones enzimáticas encadenadas.

Cada enzima actúan a una T y a un pH óptimos.
Las variaciones de T inducen cambios conformacionales en la estructura de las enzimas, alterando sus centros activos y, por lo tanto, su act. biológica. Las enzimas suelen actuar a la T de los seres vivos, inactivándose a T>50-60 ºC.

Las variaciones de pH provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, alterándose su estructura y su act.

Estrictamente proteicas
Proteínas conjugadas = holoenzimas	Apoenzima (parte proteica)
	Cofactor (parte no proteica)	Inorgánicos → cationes metálicos: Mg2+, Fe2+ Zn2+, Ca 2+, K+, ...
		Biomoléculas	Coenzimas	Unión (con el apoenzima) débil y temporal. Son transportadores de grupos químicos.
				De oxidación reducción:   NAD+, NADP+, FAD+,...
				De transferencia:   ATP, acetil coenzima A (CoA-SH), vit.,...
			Grupos prostéticos: unión covalente fuerte y permanente